Repliement bI dans les dipeptides Pro-Asx
Etudes spectroscopique et théorique

(ab initio HF/3-21G)

M. Mcharfi1*, M. Benzakour2, M. Chaouch1, A. Daoudi2, G. Boussard3, A. Aubry4,
M. Marraud3, A. Cartier5, J. L. Rivail5

1 Laboratoire de Chimie Physique , Université Sidi Mohammed Ben Abdellah, Faculté des Sciences Dhar Mehraz.

Département de Chimie B.P. 1796 , FES , Maroc

2 Laboratoire de Chimie Théorique , Université Sidi Mohammed Ben Abdellah, Faculté des Sciences Dhar Mehraz.

Département de Chimie B.P. 1796 , FES , Maroc

3 Laboratoire de Minéralogie et Cristallographie , Université de Nancy I, B.P. 239, 54506 Vandoeuvre,France

4 Laboratoire de Chimie Physique Macromoléculaire, INPL-ENSIC, 54042 Nancy, France

5 Laboratoire de Chimie Théorique , Université de Nancy I , B.P.239 , 54506 Vandoeuvre, France

* Corresponding author. E-mail : mcharfi@caramail.com

Received 13 January 2001; revised version accepted 16 April 2001

Abstract

The b-turn and the intramolecular hydrogen bonds present in dipeptides Pro-Asx were characterized by I.R. and 1H-NMR sprectroscopy. In solution (solvents: CHCl3, DMSO) all dipeptides are found to accomodate almost exclusive bI-turn conformation stabilised by an interaction between the Asx-NH and Asx-CgO, the bI-turn percentage was very high. Preliminary ab initio calculations using the HF/3-21G basis were used to study the most stable conformations of the dipeptide Pro-Asn. The energies for all the optimized conformation were calculated using the computer program Gaussian 94. These calculations show that the bI-turn is stabilized by the intramolecular interaction involving the Asn-NH and Asn-CgO groups. The results of these calculations are in good agreement with our expremiental results.

Keywords : b-turn, hydrogen bond; ab initio calculation; Infrared spectroscopy; NMR spectroscopy; Protein conformation; Dipeptide.

Résumé

Les repliements b et les liaisons hydrogène intramoléculaires présentes dans les composés Pro-Asx (Asx=Asp, Asn) en solution (solvants : CHCl3, DMSO) ont été caractérisés par les techniques spectroscopiques I.R, R.M.N protonique. En effet, en solution chloroformique, les dipeptides Pro-Asx sont repliés selon la disposition bI, et le taux de repliement est très élevé. En plus de cette interaction, on observe une liaison hydrogène unissant le site Asx-NH au carbonyle Asx-CgO.

Des calculs préliminaires de type ab-initio utilisant la base HF/3-21G ont été effectués pour étudier les conformations les plus stables du dipeptide Pro-Asn. Les énergies des conformations sont ainsi calculées avec le programme Gaussian 94. Ces calculs montrent que le repliement de type bI est stabilisé par l’interaction intramoléculaire qui s’établit entre les groupes Asn-CgO et Asn-NH. Les résultats de ces calculs sont en bon accord avec nos résultats expérimentaux.

Mots clés : Repliement b; Liaison hydrogène ; Calcul ab initio ; Spectroscopie infrarouge ; Spectroscopie RMN ; Conformations de protéines ; Dipeptides.

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